Polski naukowiec rozpracował enzym ważny w kampanii z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, jakiego działanie pewno żyć znaczne dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Z paru lat współpracujemy z częścią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał niesamowity nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z badań tych mogą właśnie korzystać też chemicy, a nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które powodowały szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z wszelkiego świata
– Jest więc tylko to najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – właśnie o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w regionie nauk chemicznych również o produktach.
Prowadzone przez badaczy z Wrocławia badania stoją się też bazą dla poszukiwań środka na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w tym wirusie. – To umożliwia mu pozostanie. Zahamowanie czynienia tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby sprawianie tego enzymu (hamowałby jego pracę – red.), to faktycznie zabijamy koronawirusa. To oczywiście z dawnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego sposób – porównuje naukowiec. Jak daje, enzym obecny stanowił typowy, jednak były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który awansuje do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze wzięli ten główny dla koronawirusa enzym – i skąd wiedzieli, że jest taki ważny. – Z paru lat współpracujemy z częścią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim produkcję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał niesamowity nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS i jej ważnego inhibitora. Kilka lat później na pamiątkę tego zdarzenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na starcie lutego tego roku, jak tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją daleko dokładnie badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi niezmiernie odpowiednia do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą tworzył prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się zyskami z pełnym światem
Jak tłumaczy, stanowi toż enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w sytuacji P1”). – U ludzi praktycznie nie ma takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego i można się spodziewać, że skoro powstaną leki idące w niniejszy enzym, to będą one niszczyć wirusowi, ale obecnie nie człowiekowi. I toż świadczy, że będą prawie toksyczne.
Książka (z efektami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga jest stale w trakcie recenzowania, przecież jego skład już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z wszelkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książki jest łatwy online. – Wtedy stanowi prezent z mojego laboratorium dla każdych zainteresowanych – zaznacza naukowiec. I dodaje, że w mało dni po prac zainteresowanych nie brakuje. Z wydarzeniami i możliwościami współpracy przedstawiają się zespoły z drugich stron świata.
– To, co już opublikowaliśmy – to niepowtarzalna spośród najważniejszych informacji, jakie można traktować o tym enzymie. Wtedy jego doskonała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z jakimi aminokwasami enzym pewno się wiązać w znaczących rolach. – Możemy powiedzieć, lub więc są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy te stworzyć mapę najważniejszego mieszkania tego enzymu i pasować do niego nawet leki, które szybko otrzymują się na rynku – mówi naukowiec.
Dodaje, że z badań tych mogą właśnie korzystać też chemicy lub firmy, aby budować nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które powodowały szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa.
– Już na celowniku jesteśmy inne białka spośród obecnego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo działalności jest wręcz niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli wykonać swoje doświadczenia tak łatwo dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Wypracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala myśleć i korzystać bardzo skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (jakie nie trwają w krwi), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Pewno ona podawać do przygotowywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został oczywiście w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sytuację Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
